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Diese Seite wurde am 2026-04-17 aktualisiert und wird regelmäßig bei neuen Erkenntnissen überarbeitet.
== Aufbau == Der Gewebefaktor ist ein Protein, das aus drei Domänen besteht: 1. Eine Domäne, die außerhalb der Zelle liegt (extrazelluläre Domäne). Diese bindet sich durch Protein-Protein-Interaktionen an das aktivierte Proconvertin (Faktor VIIa). Proconvertin besteht auch aus verschiedenen Domänen. Eine dieser Domänen, die carboxylierte γ-Carboxyglutamat-Domäne, bindet in Gegenwart von Kalzium an negativ geladene Phospholipide. Diese Bindung erhöht die Protein-Protein-Bindung zwischen Proconvertin und Thrombokinase (Faktor X). 2. Eine Domäne, die die hydrophobe Zellmembran durchdringt (Transmembrandomäne). 3. Eine Domäne von 21 Aminosäuren Länge innerhalb der Zelle (zytosolische Domäne), die die Signalfunktionen des Thromboplastins übernimmt.
Quellen: de.wikipedia.org
Der Gewebefaktor ist der Rezeptor auf der Zellmembran für aktiviertes Proconvertin (Faktor VIIa). Die am besten erforschte Funktion des Gewebefaktors ist seine Rolle bei der Blutgerinnung. Der Komplex aus Gewebefaktor mit Proconvertin katalysiert die Umwandlung des inaktiven Stuart-Prower-Faktors (Faktor X) in aktivierten Faktor Xa. Zusammen mit Proconvertin bildet der Gewebefaktor den extrinsischen Pfad der Blutgerinnung, bei dem eine Verletzung der Blutgefäße durch schnellstmögliche Blutgerinnung unterbunden werden soll (siehe auch Hämostase). Dem steht der intrinsische Pfad gegenüber, bei dem der Stuart-Prower-Faktor durch eine Kaskade von bereits im Blut befindlichen Faktoren aktiviert wird. Außerdem gehört der Gewebefaktor zu einer Gruppe von Proteinen, die unter dem Oberbegriff „Cytokin Rezeptor Klasse II“ zusammengefasst werden. Die Mitglieder dieser Gruppe werden von Zytokinen, kleinen Proteinen, die das Verhalten von weißen Blutkörperchen beeinflussen, aktiviert. Weiterhin wurde festgestellt, dass die Bindung von aktiviertem Proconvertin am Gewebefaktor Signalprozesse innerhalb der Zelle auslöst. Diese Signalprozesse spielen eine Rolle bei der Bildung neuer Blutgefäße (Angiogenese) und bei der Hemmung des programmierten Zelltods (Apoptose).
Quellen: de.wikipedia.org
== Vorkommen == Der Gewebefaktor wird von Zellen exprimiert, die normalerweise nicht mit fließendem Blut in Verbindung stehen, wie zum Beispiel Zellen im Subendothel (Bindegewebsschicht) und von Zellen, die Blutgefäße umgeben (z. B. Fibroblasten). Das ändert sich wenn die Blutgefäße beschädigt werden (z. B. durch Verletzung). Die Zellen mit Thrombokinase geraten in Kontakt mit Proconvertin, das im Blut zirkuliert. Dies vertausendfacht die Aktivität des Proconvertins. Die innere Wand von Blutgefäßen besteht aus Endothelzellen, welche den Gewebefaktor nur ausbilden, wenn sie entzündungsbildenden Molekülen, wie Tumornekrosefaktor Alpha (TNF-alpha) ausgesetzt sind. Auch Monozyten bilden den Gewebefaktor nach Kontakt mit entzündungsbildenden Molekülen aus. Der Gewebefaktor ist auch auf zirkulierenden Mikropartikeln zu finden. Das sind Membranvesikel, welche aus Membranfragmenten bestehen, die von diversen Blutzellen wie Blutplättchen oder Monozyten abgegeben werden. Sie sind mit dem Gewebefaktor und anderen Proteinen wie Adhäsionsrezeptoren (zum Beispiel P-Selektin) beladen und spielen eine wichtige Rolle bei der Blutgerinnung.
Quellen: de.wikipedia.org
Glial cell line-derived neurotrophic factor (GDNF) ist ein Protein, welches beim Menschen durch das GDNF-Gen kodiert wird und das Überleben vieler Arten von Neuronen fördert. Es wird durch GFRα-Rezeptoren, insbesondere GFRα1, signalisiert. Es ist auch für die Bestimmung von Spermatogonien zu primären Spermatozyten verantwortlich, d. h., es wird vom RET-Proto-Onkogen (RET) empfangen und teilt durch Bildung eines Gradienten mit SCF die Spermatogonien in zwei Zellen. Infolgedessen kommt es zur Retention von Spermatogonien und zur Bildung von Spermatozyten.
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== Funktion == GDNF ist sowohl im peripheren als auch im zentralen Nervensystem weit verbreitet. Es kann von Astrozyten, Oligodendrozyten, Schwann-Zellen, Motoneuronen und Skelettmuskeln während der Entwicklung und des Wachstums von Neuronen und anderen peripheren Zellen sezerniert werden. Das GDNF-Gen kodiert einen hoch konservierten neurotrophen Faktor. Es wurde gezeigt, dass die rekombinante Form dieses Proteins das Überleben und die Differenzierung dopaminerger Neuronen in Kultur fördert und die durch Axotomie ausgelöste Apoptose von Motoneuronen verhindern kann. GDNF wird als 211 Aminosäuren langer Proteinvorläufer, pro-GDNF, synthetisiert. Die Prä-Sequenz führt das Protein zur Sekretion in das endoplasmatische Retikulum. Während der Sekretion faltet sich der Proteinvorläufer über eine Sulfid-Sulfid-Bindung und dimerisiert. Während der Verpackung und Aufbereitung im Golgi-Apparat wird das Protein dann durch N-gebundene Glykosylierung modifiziert. Schließlich wird der Proteinvorläufer aufgrund einer proteolytischen Konsensussequenz an seinem C-Terminus einer Proteolyse unterzogen und damit in seine reife Form mit 134 Aminosäuren überführt. Zu den Proteasen, die bei der Proteolyse von pro-GDNF zu reifem GDNF eine Rolle spielen, gehören Furin, PACE4, PC5A, PC5B und PC7. Da mehrere Proteasen den Proteinvorläufer spalten können, können vier verschiedene reife Formen von GDNF produziert werden. Die proteolytische Verarbeitung von GDNF erfordert SorLA, einen Rezeptor für die Proteinsortierung. SorLA bindet an keine anderen GFLs.
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Die reife Form des Proteins ist ein Ligand für das Produkt des Protoonkogens RET (rearranged during transfection). Neben dem Transkript, das für GDNF kodiert, wurden auch zwei weitere alternative Transkripte beschrieben, die für unterschiedliche Proteine kodieren, die als astrozytäre trophische Faktoren bezeichnet werden. Mutationen in diesem Gen können mit der Hirschsprung-Krankheit in Verbindung gebracht werden. GDNF ist in der Lage, die ERK-1- und ERK-2-Isoformen der MAP-Kinase in sympathischen Neuronen sowie den PI3K/AKT-Signalweg über die Aktivierung seiner Rezeptortyrosinkinasen zu aktivieren. Über seinen GFRα1-Rezeptor kann er auch Kinasen der Src-Familie aktivieren. Die auffälligste Eigenschaft von GDNF ist seine Fähigkeit, das Überleben von dopaminergen und motorischen Neuronen. Es verhindert die Apoptose in motorischen Neuronen während der Entwicklung, verringert den Gesamtverlust von Neuronen während der Entwicklung, rettet Zellen vor dem axotomie-induzierten Tod und verhindert die chronische Degeneration. Diese Neuronenpopulationen sterben im Verlauf der Parkinsonschen Krankheit und der amyotrophen Lateralsklerose (ALS) ab. GDNF reguliert auch die Nierenentwicklung und die Spermatogenese und hat in Rattenversuchen eine starke und schnelle negative (verbessernde) Wirkung auf den Alkoholkonsum. GDNF fördert auch die Bildung von Haarfollikeln und die Wundheilung der Haut, indem es auf die im Bulge-Kompartiment ansässigen Haarfollikel-Stammzellen (BSCs) abzielt.
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== Struktur == Die Struktur von GDNF ähnelt der von TGFβ2. GDNF besitzt zwei fingerartige Strukturen, die mit dem GFRα1-Rezeptor interagieren. Die N-gebundene Glykosylierung, die während der Sekretion von pro-GDNF erfolgt, findet an der Spitze einer der fingerartigen Strukturen statt. Der C-Terminus des reifen GDNF spielt eine wichtige Rolle bei der Bindung sowohl an Ret als auch an den GFRα1-Rezeptor. Der C-Terminus bildet eine Schleife aus den Wechselwirkungen zwischen den Cysteinen Cys131, Cy133, Cys68 und Cys 72.
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